Xueqin Liu
Introduction:
Les têtes de crevettes de Penaeus kerathurus obtenues par préparation mécanique ont été hydrolysées par la trypsine industrielle (0,1 %). La réaction d'hydrolyse a été terminée par inactivation thermique du composé (95 °C) suivie d'une centrifugation. Les hydrolysats de protéines créés ont été décrits par une analyse biochimique de la teneur en protéines, des acides aminés libres absolus (FAA), de l'azote essentiel total non prédictible (TVB-N) et du profil SDS-PAGE par électrophorèse. Les propriétés utilitaires, par exemple, la capacité émulsifiante, l'adsorption des graisses et la propriété moussante ont été évaluées. Comparés à la protéine brute de tête de crevette, les résultats de l'hydrolyse enzymatique ont montré une augmentation significative (p < 0,05) de la teneur en protéines et des FAA (17,22 %). Le faible degré de trypsine utilisé dans cet examen était suffisant pour solubiliser le substrat, entraînant des niveaux considérables de substance protéique et de TVB-N (< 6 mg/100 g), qui étaient essentiellement inférieurs à ceux accumulés dans la mesure du possible pour les produits marins.
Les déchets de crevettes sont une source importante d'astaxanthine, qui se présente sous la forme d'un complexe avec des protéines, et les protéines isolées ainsi que les caroténoïdes sont connus pour avoir une activité cancérigène. Des études ont été menées pour améliorer l'hydrolyse des déchets de crevettes en utilisant une protéase bactérienne pour obtenir une limite protéique riche en activité cancérigène. L'effet de trois facteurs de processus, à savoir la fixation du catalyseur sur les déchets, la température et le temps d'éclosion sur la récupération des caroténoïdes, la teneur en protéines, la substance peptidique soluble dans l'acide trichlorhydrique (TCA) et l'activité de recherche du diphénylpicryle hydrazylchlorure (DPPH) a été évalué à l'aide d'un plan partiellement factoriel. La manipulation de crustacés, tels que les crevettes, crée d'énormes quantités de déchets solides représentant environ 35 à 45 % du poids total des crevettes. Ces déchets sont rapidement gaspillés, provoquant ainsi des problèmes biologiques. De plus, comme les déchets de crevettes sont une riche source de protéines, de chitine, de caroténoïdes et de catalyseurs, une qualité impressionnante a récemment été démontrée pour récupérer ces parties importantes en produits attrayants.
Astaxanthin is the significant carotenoid present in scavanger squander, and happens as carotenoprotein buildings, where carotenoids are bound to proteins. Complexing of carotenoids to protein brings about presentation of different hues in shellfish and gives soundness to carotenoids, which are in any case entirely insecure. Endeavors have been made to recuperate carotenoids from shrimp squander either as carotenoids or as carotenprotein complex. Studies have been done on recuperation of carotenoids and carotenoproteins from shellfish squander. Carotenoids from shrimp squander have been recuperated utilizing dissolvable extraction and oil extraction and its security under various stockpiling conditions has been accounted for. Enzymatic hydrolysis of shrimp squander was found to improve the oil extractability of carotenoids. Carotenoproteins from shrimp waste can be confined by enzymatic and maturation methods. Chelating operators like EDTA and the proteolytic compound trypsin has been utilized to recuperate carotenoprotein from shrimp squander. Trypsin hydrolysis of snow crab squander followed by ammonium sulfate precipitation yielded carotenoprotein with expanded carotenoid content. Sea life organic cancer prevention agent peptides have become a hotpots in multidisciplinary research, for example, current biomedicine. Hydrolysis of shrimp squander with proteases was found to upgrade the carotenoid recuperation. Carotenoids happen as a complex with protein in scavangers and proteases upset the protein-carotenoid bond, along these lines expanding the carotenoid recuperation. Protease treatment for long time upgraded carotenoid recuperation when the objective is to recoup carotenoid either by oil or dissolvable extraction. Be that as it may, if the objective is to separate carotenoprotein, extraordinary hydrolysis may totally disturb this security bringing about lower carotenoid content in the protein detach. Accordingly controlled hydrolysis of shrimp squander with proteases with lower catalyst level at lower temperature will help in acquiring the protein disconnect wealthy in carotenoid content. Shrimp squander is a significant wellspring of astaxanthin, which happen as a complex with proteins, and protein confines just as carotenoids are known to have cell reinforcement movement. Examinations were done to streamline hydrolysis of shrimp squander utilizing a bacterial protease to get cell reinforcement movement rich protein segregate. The impact of three procedure factors in particular chemical fixation to squander, brooding temperature and time on carotenoid recuperation, protein content, trichloro acidic corrosive (TCA) solvent peptide substance and DiPhenyl Picryl Hydrazylchloride (DPPH) rummaging movement was assessed utilizing a partially factorial structure. A high connection coefficient (>0.90) between the watched and the anticipated qualities showed the fittingness of the plan utilized. Most extreme carotenoid recuperation was gotten by hydrolysing the shrimp squander with 0.3 % chemical for 4 h. DPPH radical rummaging action of carotenoprotein confine was especially influenced by protein focus, temperature and time of hydrolysis. The examination showed that so as to acquire the carotenoprotein from shrimp squander with higher carotenoid content hydrolysing with a catalyst grouping of 0.2–0.4 %, at lower temperature of 25–30° upto 4 h is perfect. Be that as it may, so as to get the protein disengage with expanded cancer prevention agent movement hydrolysing at higher temperature of 50 °C, with higher catalyst convergence of 0.5 % for shorter length is increasingly perfect.
Méthode:
Les déchets de crevettes de Penaeus indicus comprenant la tête et la carapace ont été collectés sur un marché voisin et transportés vers le centre de recherche dans des conditions réfrigérées. Le matériau a été homogénéisé dans un façonneur vertical de table (Robo-Coupe) avant utilisation. L'alcalase, une protéase bactérienne, de M/s Genencor a été utilisée pour l'hydrolyse. Dans cette étude, la poudre lyophilisée de colle de crevette a été utilisée comme matière première, et la protéase délivrée par la souche créatrice de protéase libérée de la matière première de colle de crevette a été hydrolysée.
Résultats:
Un agrégat de 10 g de poudre de crevette a été décomposé dans 50 ml d'eau purifiée et le pH de la solution a été ajusté à 6,0 en utilisant 1 M HCl. À ce stade, la protéase ST-1 a été ajoutée à un rapport de catalyseur par rapport au substrat. Le mélange a été incubé à 50 â„ÂÆ' sous agitation. Après 6 h d'éclosion, le mélange a été chauffé à 100 â„ÂÆ' pendant 15 min pour inactiver la protéase ST-1. Précipitation de l'alcool : La solution a été refroidie à 40 â„ÂÆ' et rota-vannée pour éliminer l'eau. De l'éthanol anhydre a ensuite été ajouté et la solution a été préparée en 12 h. L'arrangement a été centrifugé à 8000 tr/min pendant 15 min et le surnageant a été séché sous vide pour acquérir des peptides de colle de crevette (SP), qui ont ensuite été isolés et purgés par une section de gel G-25.
Conclusion:
Les résultats du test d'action de renforcement cellulaire ont montré que la troisième partie présentait une action anticancéreuse élevée ; la troisième partie a été collectée et isolée par chromatographie liquide à haute température (RP-HPLC) pour obtenir quatre parties. Le peptide anticancéreux confiné présente une action de recherche DPPH élevée, une grande activité de recherche de radicaux hydroxydes et d'anions superoxydes. Les peptides de renforcement cellulaire offrent de vastes possibilités d'amélioration dans les applications cliniques, correctives, réparatrices et alimentaires.
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