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Abstrait

Études d'arrimage moléculaire de la rutine sur la métalloprotéinase matricielle

S. Gurudeeban

Les métalloprotéinases matricielles (MMP), également connues sous le nom de matrixines, jouent un rôle important dans la cicatrisation des plaies, l'ingénierie tissulaire et l'embryogenèse. L'action des MMP est inhibée par plusieurs inhibiteurs tissulaires endogènes, mais la condition pathologique nécessite un inhibiteur exogène d'origine naturelle ou synthétique. Par conséquent, la présente étude vise à évaluer l'effet inhibiteur de la rutine sur les métalloprotéinases. Les sites actifs des protéines cibles ont été prédits grâce à 3DLignadsite. Sur la base de l'algorithme génétique lamarckien, la rutine à énergie minimisée a été amarrée à MMP2, MMP3, MMP8 et MMP12 à l'aide d'Autodock 4.2. Les résultats indiquent que l'interaction de la rutine a montré une énergie libre de liaison de MMP2 de -10,19 kcalmol-1 sur GLU, MMP8 de -8,83 kcalmol-1 sur LEU, THR, MMP3 de -8,83 kcalmol-1 sur ALA, HIS et MMP12 de -6,08 kcalmol-1 sur les résidus CYS et HIS57. Nous concluons que la rutine est un inhibiteur efficace des métalloprotéinases matricielles. D'autres études confirmeront l'utilisation de la rutine comme inhibiteur des métalloprotéinases matricielles.